BAB II
PEMBAHASAN
A.
Pengertian Enzim
Enzim ialah suatu zat yang dapat
mempercepat laju reaksi dan ikut beraksi didalamnya sedang pada saat akhir
proses enzim akan melepaskan diri seolah – olah tidak ikut bereaksi dalam
proses tersebut.
Enzim merupakan reaksi atau proses kimia yang berlangsung dengan baik dalam tubuh makhluk hidup karena adanya katalis yang mampu mempercepat reaksi. Koenzim mudah dipisahkan dengan proses dialisis.
Enzim berfungsi sebagai katalis untuk proses biokimia yang terjadi dalam sel maupun di luar sel makhluk hidup. Enzim ini berfungsi sebagai katalis yang sangan efisien dan mempunyai derajat yang tinggi. Secara lebih spesifik, enzim berperan dalam hal menentukan reaksi mana yang akan dipacu dibandingkan dengan katalisator anorganik sehingga ribuan reaksi dapat berlangsung dengan tidak menghasilkan produk sampingan yang beracun.
Enzim terdiri dari apoenzim dan gugus prostetik. Apoenzim adalah bagian enzim yang tersusun atas protein. Gugus prostetik adalah bagian enzim yang tidak tersusun atas protein. Gugus prostetik dapat dikelompokkan menjadi dua yaitu koenzim (tersusun dari bahan organik) dan kofaktor (tersusun dari bahan anorganik).
Perbedaan Enzim dengan Katalisator
Katalisator bersifat umum, hanya
berfungsi untuk mempercepat reaksi yang dapat digunakan berulang-ulang (satu
katalisator mampu mereaksikan 2 atau 3 bahkan lebih reaksi).
Enzim bersifat lebih spesifik hanya
digunakan untuk satu reaksi saja (satu enzim hanya untuk satu reaksi).
B.
Sifat-Sifat Enzim
1) Protein; karena enzim adalah suatu protein walaupun tidak 100% protein
dengan demikian sifat-sifat protein tetap melekat pada enzim yaitu menggumpal
pada suhu tinggi dan terpengaruh oleh pH.
2) Thermolabil; mudah rusak, enzim rusak oleh panas karena enzim adalah suatu
protein. Rusaknya enzim oleh panas disebut Denaturasi. Kebanyakan enzim rusak pada suhu diatas 50o C, jika telah rusak maka enzim tidak dapat kembali berfungsi walaupun pada suhu
normal.
3) Biokatalisator; mempercepat reaksi tanpa ikut bereaksi sehingga enzim juga
dapat bekerja berulang-ulang.
4) Dibutuhkan
dalam jumlah sedikit; oleh karena itu enzim berfungsi sebagai pemercepat reaksi
sedangkan ia sendiri tidak ikut bereaksi, maka jumlahnya tidak perlu banyak. Suatu molekul enzim dapat bekerja berkali-kali, selama enzim itu sendiri
tidak rusak.
5) Bekerjanya
ada yang didalam sel (endoenzim) dan
diluar sel (ektoenzim), contoh
ektoenzim : amilase, maltase dan contoh endoenzim : lisosom.
6) Umumnya
enzim bekerja mengkatalis reaksi satu arah, meskipun ada juga yang mengkatalis
dua arah, contoh : lipase, yang
mengkatalis pembentukan dan penguraian lemak. Emulsi lemak lipase : Lemak+gliserol.
7) Bekerjanya
spesifik; enzim bersifat spesifik artinya enzim tertentu hanya dapat
mempengaruhi reaksi tertentu, tidak dapat mempengaruhi reaksi lainnya, sehingga
enzim juga memiliki substrat yang spesifik. Misalnya enzim sikrase yang memecah disakarida menjadi glukosa+fruktosa.
8) Umumnya enzim tidak dapat bekerja tanpa adanya zat non protein tambahan
yang disebut kofaktor. Pada suatu reaksi enzimatis
terdapat zat yang mempengaruhi reaksi, yaitu aktifator dan inhibitor. Aktifator dapat mempercepat jalannya reaksi karena aktifator adalah zat
penggiat, contoh aktifator enzim adalah ion Mg2+, Ca2+, zat
organik seperti Ko-A, sedangkan inhibitor akan menghambat jalannya reaksi enzim, contohnya Co,
Arsen, Hg dan Sianida.
9) Dapat digunakan berulang kali; Enzim dapat digunakan berulang kali karena
enzim tidak berubah pada saat terjadi reaksi akan tetapi molekul enzim kadang
rusak dan harus diganti.
10) Dapat bekerja bolak-balik; umumnya enzim dapat bekerja bolak-balik, artinya
suatu enzim dapat bekerja menguraikan suatu persenyawaan menjadi
persenyawaan-persenyawaan lain, dan sebaliknya dapat pula bekerja menyusun
persenyawaan-persenyawaan itu menjadi persenyawaan semula. Zat (substrat) A dapat diuraikan menjadi zat B dan
zat C, sebaliknya zat C dapat direaksikan kembali dengan zat B membentuk zat A seperti
semula.
11) Kerja enzim dipengaruhi oleh lingkungan, seperti :
a. Suhu; enzim
bekerja optimal pada suhu 30o C atau pada suhu tubuh dan akan rusak
pada suhu tinggi. Biasanya enzim bersifat non aktif pada suhu 0o C atau dibawahnya, tetapi
tidak rusak. Jika suhu kembali normal maka enzim pun mampu bekerja kembali. Sementara pada suhu tinggi, enzim akan rusak dan tidak dapat berfungsi
lagi.
b. pH; enzim
bekerja optimal pada pH netral (±7). Pada kondasi asam (≤7) atau basa (≥7), kerja enzim terhambat.
c. Hasil akhir;
kerja enzim dipengaruhi oleh hasil akhir. Hasil akhir
yang menumpuk menyebabkan enzim sulit “bertemu” dengan substrat. Semakin menumpuk hasil akhir, semakin lambat kerja enzim.
d. Zat
penghambat (inhibitor); selain hasil akhir, terdapat zat lain yang dapat menghambat kerja enzim
yaitu inhibitor.
Inhibitor ada 2, yaitu:
- Inhibitor kompetetif :
menghambat kerja enzim dengan menempati sisi aktif enzim.Inhibitor ini bersaing
dengan substrat untuk berikatan dengan sisi aktif enzim.Inhibitor ini bersifat
reversible dan dapat dihilangkan dengan menambah konsentrasi substrat.
- Non kompetetif; biasanya
berupa senyawa kimia yang tidak mirip dengan substrat dan berikatan pada sisi
selain sisi aktif enzim.Inhibitor ini bersifat reversible tetapi tidak dapat
dihilangkan dengan menambahkan konsentrasi substrat.
C. Struktur dan Model Enzim
Setiap enzim terbentuk dari
molekul protein sebagai komponen utama penyusunnya dan beberapa enzim hanya
terbentuk dari molekul protein dengan tanpa adanya penambahan komponen lain. Protein
lainnya seperti Sitokrom yang membawa elektron pada fotosintesis dan respirasi
tidak pula dapat digolongkan sebagai enzim. Selain itu, protein yang terdapat
dalam biji juga lebih berperan sebagai bahan cadangan untuk digunakan dalam
proses perkecambahan biji.
Protein hanya terbentuk dari satu ikatan poloipeptida yang menggumpal membentuk suatu struktur yang bulat atau sperikGal, contohnya ribonuklease. Setiap rantai polipeptida atau molekul protein secara sponstan akan membentuk konfigurasi dengan energi bebas terendah.
Dalam sitosol sel, asam amino lebih bersifat hidrofobik yang akan mengumpul pada bagian dalam, sedang pada permukaan molekul protein atau enzim asan amino bersifat hidrofilik.
Secara kimiawi, enzim tersusun atas dua bagian, yaitu bagian protein dan bagian
bukan protein :
a) Bagian protein disebut Apoenzim, bagian ini bersifat labil
(mudah berubah). Misalnya terpengaruh oleh suhu dan keasaman.
b) Bagian yang
bukan protein disebut gugus prostetik (kofaktor). Gugus prostetik tidak tersusun dari protein, tetapi dari ion-ion logam dan molekul-molekul organik
yang disebut dengan koenzim.Koenzim yang terkenal pada rantai pengangkutan
electron (respirasi sel), yaitu NAD (Nikotinamid Adenin Dinukleotida), vit B
dan ko.A.Molekul gugus prostetik lebih kecil dan tahan panas
(thermostabil).Senyawa anorganik yang berupa ion-ion logam seperti Cu dan Fe
berperan sebagai kofaktor yang merupakan stabilitator agar enzim tetap aktif.
D. Cara Kerja Enzim
Molekul selalu bergerak dan bertumbukan
satu sama lain. Jika suatu molekul substrat menumbuk molekul
enzim yang tepat maka akan menempel pada enzim.
Tempat menempelnya molekul substrat pada enzim disebut dengan sisi aktif.
Ada
dua cara kerja enzim , yautu model kunci gembok dan induksi pas.
a. Teori Kunci Gembok (lock and key)
Teori ini diusulkan oleh Emil Fischer pada 1894. Menurut teori ini, enzim bekerja sangat spesifik. Enzim dan substrat memiliki bentuk geometri komplemen yang sama persis sehingga bisa saling melekat. Enzim dimisalkan sebagai gembok karena memiliki sebuah bagian kecil yang dapat berikatan dengan substrat . bagian tersebut disebut sisi aktif. Substrat dimisalkan sebagai kunci karena dapat berikatan secara pas dengan sisi aktif enzim (gembok).
melalui
hidrolisis senyawa gula dengan enzim invertase, sebagai berikut:
1. Enzim memiliki sisi aktivasi, tempat melekat substrat
2. hubungan antara enzim dan substrat terjadi pada sisi aktivasi
3. Hubungan antara enzim dan substrat membentuk ikatan yang lemah
1. Enzim memiliki sisi aktivasi, tempat melekat substrat
2. hubungan antara enzim dan substrat terjadi pada sisi aktivasi
3. Hubungan antara enzim dan substrat membentuk ikatan yang lemah
4. Enzim + substrat --> Kompleks enzim substrat --> Hasil akhir + Enzim
b. Teori Ketepatan Induksi (model induced fit)
Teori ini diusulkan oleh Daniel Koshland
pada 1958. Menurut teori ini, enzim tidak merupakan struktur yang spesifik
melainkan struktur yang fleksibel. Bentuk sisi aktif enzim hanya menyerupai
substrat. Ketika substrat melekat pada sisi aktif enzim, sisi aktif enzim
berubah bentuk untuk menyerupai substrat.
Faktor
-Faktor yang Mempengaruhi Kerja Enzim :
Karena enzim tersusun dari protein,
maka enzim sangat peka terhadap temperatur. Temperature yang terlalu tinggi
dapat menyebabkan denaturasi protein. Temperature yang terlalu rendah dapat
menghambat reaksi. Pada umumnya temperatur optimum enzim adalah 30 – 40°C.
Kebanyakan enzim tidak menunjukkan reaksi
jika suhu turun sampai 0°C , namun enzim tidak rusak, bila suhu normal maka
enzim akan aktif kembali . Enzim tahan pada suhu rendah, namun rusak diatas
suhu 50°C.
b. Perubahan
pH
Enzim juga sangat terpengaruh oleh pH. Perubahan pH dapat mempengaruhi
perubahan asam amino kunci pada sisi aktif enzim sehingga menghalangi sisi
aktif berkombinasi dengan substratnya. pH optimum (pH 7) yang diperlukan
berbeda – beda tergantung jenis enzimnya.
Agar
reaksi berjalan optimum, maka perbandingan jumlah antara enzim dan zubstrat
harus sesuai. Jika enzim terlalu sedikit dan substrat terlalu banyak reaksi
akan berjalan lambat bahkan ada substrat yang tidak terkatalisasi . semakin
banyak enzim, reaksi akan semakin cepat.
3. Inhibitor
Enzim
Seringkali enzim dihambat leh suatu zat yang
disebut inhibitor, ada dua jenis inhibitor yaitu sebagai berikut:
a. Inhibitor
kompetitif
Pada
penghambatan ini zat – zat penghambat mempunyai struktur yang mirip dengan
struktur substrat. Dengan demikian baik substrat maupun zat penghambat
berkompetisi atau bersaing untuk bersatu dengan sisi aktif enzim , jka zat
penghambat lebih dulu berikatan dengan sisi aktif enzim , maka substratnya
tidak dapat lagi berikatan dengan sisi aktif enzim.
b. Inhibitor non-kompetitif
Pada penghambatan
ini, substrat sudah tidak dapat berikatan dengan kompleks enzim- inhibitor, karena
sisi aktif enzim berubah.
E. Nomenklatur dan Klasifikasi
Enzim
Nomenklatur
Enzim diberi nama dengan
menambahkan akhiran ase terhadap nama substrat yang diubah oleh enzim tersebut,
misalnya enzim maltase menjadi glukosa; enzim yang mengubah lemak (lipid)
adalah lipase; enzim – enzim yang mengadakan perubahan karbohidrat merupakan
kelompok karbohidrase.
Contoh :
·
enzim selulase adalah enzim
yang dapat menguraikan selulosa.
·
enzim lipase menguraikan lipid
atau lemak.
·
enzim protease menguraikan
protein
·
enzim karbohidrase menguraikan
karbohidrat.
Nomenklatur semacam ini dan nomenklatur noninformatif lainnya seperti
pepsin, tripsin, dan katalase sekarang tidak dipakai lagi. “ International
Enzyme Comission” dari IUB-MB ( International Union of Biochemistry Molecular
Biology) menggolongkan dan menamai enzim menurut sistem baru. Sistem baru ini
menggolongkan enzim menjadi 6 golongan utama dan serangkaian subgolongan,
berdasarkan jenis reaksi yang dikatalisisnya. Setiap enzim diberikan satu nama
rekomendasi yang pendek dan praktis untuk penggunaan sehari-hari, satu nama
sistematik yang mengidentifikasi reaksi yang dikatalisisnya, dan satu nomor
golongan yang dipakai apabila diperlukan identifikasi suatu enzim yang akurat,
misalnya dlam majalah penelitian internasional, abstrak atau indeks. Contoh
reaksi enzimatik :
ATP + kreatin ADP + fosfokreatin
Nama rekomendasi enzim, yang biasa digunakan adalah kreatin kinese, nama
sistematik, berdasarkan reaksi yang dikatalisisnya adalah ATP : kreatin
fosfotransferase. Nomor golongannya adalah EC.2.7.3.2, dimana EC menyatakan
“Enzyme Comission”, dengan digit pertama (2) menunjukkan nama golongan
(transferase), digit kedua (7) menunjukkan nama subgolongan (fosfotransferase),
digit ketiga (3) menunjukkan nama sub sub golongan (fosfotransferase dengan
satu gugus nitrogen sebagai aseptor) dan digit ke-empat (2) menunjukkan kreatin
kinase.
Penggolongan
Enzim menurut IUB-MB
|
Nama Golongan
|
Kode Nomor
|
Jenis reaksi yang dikatalisisnya
|
|
1. Oksido-reduktase (reaksi oksidasi-reduksi)
|
1.1.
|
Bekerja
pada CH-OH
|
|
|
1.2.
|
Bekerja
pada C=O
|
|
|
1.3.
|
Bekerja
pada C=CH
|
|
|
1.4.
|
Bekerja
pada C-NH2
|
|
|
1.5.
|
Bekrja
pada CH-NH
|
|
|
1.6.
|
Bekerja
pada NADH; NADPH
|
|
2. Transferase (mentransfer gugus fungsi)
|
2.1.
|
Gugus
satru karbon
|
|
|
2.2.
|
Gugus
Aldehid atau Keton
|
|
|
2.3.
|
Gugus Asil
|
|
|
2.4.
|
Gugus
Glikosil
|
|
|
2.7.
|
Gugus
Fosfat
|
|
|
2.8.
|
Gugus yang
mengandung –S
|
|
3. Hidrolase (reaksi hidrolisis)
|
3.1.
|
Ester
|
|
|
3.2.
|
Ikatan
Glukosidik
|
|
|
3.4.
|
Ikatan
Peptida
|
|
|
3.5.
|
Ikatan C-N
lain
|
|
|
3.6.
|
Asam
anhidrida
|
|
4. Liase (adisi pada ikatan rangkap)
|
4.1.
|
C=C
|
|
|
4.2.
|
C=O
|
|
|
4.3.
|
C=N
|
|
5. Isomerase (reaksi isomerisasi)
|
5.1.
|
Rasemase
|
|
6. Ligase (Pembentukan ikatan dengan penguraian ATP)
|
6.1.
|
C-O
|
|
|
6.2.
|
C-S
|
|
|
6.3.
|
C-N
|
|
|
6.4.
|
C-C
|
No comments:
Post a Comment