ENZIM DAN KOENZIM

0 Comments


Enzim merupakan suatu polimer biologik yang mengkatalisis lebih dari satu proses dinamik yang memungkinkan kehidupan. Enzim dikenal untuk pertama kalinya sebagai protein oleh Sumner pada tahun 1926 yang telah berhasil mengisolasi urease dari jack bean. Urease adalah enzim yang dapat menguraikan urea menjadi CO2 dan NH3. beberapa tahun kemudian Northrop dan Kunitz dapat mengisolasi pepsin, tripsin, kimotripsin.
Dari hasil penelitian para ahli biokimia ternyata bahwa banyak enzim mempunyai gugus bukan protein, jadi termasuk golongan protein majemuk. Enzim semacam ini (holoenzim) terdiri atas protein (apoenzim) dan suatu gugus bukan protein. Sebagai contoh enzim katalase terdiri atas protein dan ferriprotorfirin. Ada juga enzim yang terdiri dari protein dan logam, misalnya askorbat oksidase adalah protein yang mengikat tembaga.
Gugus bukan protein ini yang dinamakan kofaktor ada yang terikat kuat pada protein, ada pula yang tidak begitu kuat ikatannya. Gugus yang terikat kuat pada bagian protein, artinya sukar terurai dalam larutan disebut prostetik, sedangkan yang tidak begitu kuat ikatannya mudah dipisahkan secara dialisis disebut koenzim. Baik gugus prostetik maupun koenzim merupakan bagian enzim yang memungkinkan enzim bekerja terhadap substrat, yaitu zat-zat yang diubah atau direaksikan oleh enzim.

1.  Tata Nama dan Kekhasan Enzim
Secara umum nama tiap enzim disesuaikan dengan nama substratnya, dengan penambahan ‘ase’ di belakangnya. Substrat adalah senyawa yang bereaksi dengan bantuan enzim. Sebagai contoh enzim yang menguraikan urea (substrat) dinamakan urease. Kelompok enzim yang mempunyai fungsi sejenis diberi nama menurut fungsinya, misalnya hidrolase adalah kelompok enzim yang mempunyai fungsi sebagai katalis dalam reaksi hidrolisis. Karena itu disamping nama trivial (biasa) maka oleh Commisison on Enzymes of the International Union of Biochemistry telah ditetapkan pula tata nama yang sisitematik, disesuaikan dengan pembagian atau penggolongan enzim didasarkan pada fungsinya, yaitu :
  1. Reaksi dan enzim yang mengkatalisis reaksi tersebut membentuk enam kelas, masing-masing mempunyai 4-13 subkelas.
  2. Nama enzim terdiri dari 2 bagian. Nama pertama menunjukkan substrat. Nama kedua yang berakhir dengan akhiran ase menyatakan reaksi yang dikatalisis.
  3. Informasi tambahan, bila diperlukan utnuk menjelaskan reaksi, dapat dituliskan dalam tanda kurung pada bagian akhir, misal enzim yang mengkatalisis reaksi L-malat + NAD+                           piruvat + CO2 + NADH + H+ diberi nama 1.1.137 L-malat : NAD+  oksidoreduktase (dekarboksilasi).
  4. Setiap enzim mempunyai nomor kode yang mencirikan tipe reaksi ke dalam kelas (digit pertama), sub kelas (digit kedua) dan subsubkelas (digit ketiga). Digit keempat adalah enzim spesifik. Jadi, EC 2.7.1.1 menyatakan heksokinase atau ATP:D-heksosa 6-fosfotransferase, sebuah enzim yang mengatalisis pemindahan fosfat dari ATP ke gugus hidroksil pada atom karbon keenam molekul glukosa.
Suatu enzim bekerja secara khas terhadap suatu substrat tertentu. Kekhasan inilah ciri suatu enzim. Ini berbeda dengan katalis lain (bukan enzim) yang dapat bekerja terhadap berbagai macam reaksi. Enzim urease hanya bekerja terhadap berbagai macam reaksi. Enzim urease hanya bekerja terhadap urea sebagai substratnya. Ada juga enzim yang bekrja terhadap lebih dari suatu substrat namun enzim tersebut tetap mempunyai kekhasan tertentu, misalnya enzim esterase dapa menghidrolisir beberapa eseter asam lemak, tetapi tidak dapat menghidrolisir substrat lain yang bukan ester. Suatu contoh tentang kekhasan ini misalnya enzim arginase bekerja terhadap L-argini dan tidak terhadap D-arginin. Suatu enzim dikatakan mempunyai kekhasan nisbi apabila ia dapat bekerja terhadap beberapa substrat misalnya esterase dan D-asam amino oksidase yang dapat bekerja D-asam amino dan L-asam amino tetapi berbeda kecepatannya. Karena adanya kekhasan ini maka enzim dapat digunakan untuk memisahkan komponen D dari L pada suatu campuran rasemik.

2.  Fungsi dan Kerja Enzim
Fungsi sutu enzim ialah sebagai katalis untuk suatu proses biokimia yang terjadi dalam sel maupun di luar sel. Suatu enzim dapat mempercepat reaksi 108 sampai 1011 kali lebih cepat daripada apabila reaksi tersebut dilakukan tanpa katalis. Jadi enzim dapat berfungsi sebagai katalis yang sangat efisien, di samping mempunyai derajat kekhasan yang tinggi. Seperti juga katalis lainnya, maka enzim dapat menurunkan energi aktivasi suatu reaksi kimia. Reaksi kimia ada yang membutuhkan energi (reaksi endergonik) dan ada juga yang menghasilkan energi atau mengeluarkan energi (reaksi eksergonik). Misalnya pembentukan ikatan antara senyawa A dengan senyawa B menjadi senyawa AB akan mengeluarkan energi. Terjadinya senyawa AB dari A dan B membutuhkan energi sebesar p, yaitu selisih energi antara A dan B dengan AB. Sebaliknya penguraian senyawa AB menjadi A dan B mengeluarkan energi sebesar P pula. Terurainya senyawa AB tidak dapat berjalan dengan sendirinya, tetapi harus terbentuk senyawa AB aktif. Untuk pembentukan AB aktif ini membutuhkan energi sebesar a, yang disebut energi aktivasi. Maikn besar harga a, makin sukar terjadinya suatu reaksi. Dngan adanya katalis atau enzim, harga energi aktivasi diperkecil atau diturunkan. Dengan demikian akan dapat memudahkan atau mempercepat terjadinya suatu reaksi.
a.   Kompleks enzim substrat
Untuk dapat bekerja pada suatu zat atau substrat harus ada hubungan atau kontak antara enzim dengan substrat. Suatu enzim mempunyai ukuran yang lebih besar daripada substrat. Oleh karena itu seluruh bagian enzim dapat berhubungan dengan substrat. Hubungan antara dengan enzim hanya terjadi pada suatu bagian atau tempat saja. Tempat atau bagian enzim yang mengadakan hubungan atau kontak dengan substrat dinamai bagian aktif atau active site.
b.  Persamaaan Michaelis – Menten
                              Leonor Michaelis dan Maude Menten pada tahun 1913 mengajukan hipotesis bahwa dalam reaksi enzim terjadi dahulu kompleks enzim-substrat yang kemudian menghasilkan hasil reaksi dan enzim kembali. Secara sederhana hipotesis Michaelis dan Menten itu dapat dituliskan sebagai berikut :
           Enzim (E) + Substrat (S)                     kompleks enzim-substrat (ES)
                                                                                                ↓                                                                                                          Enzim (E) + Hasil reaksi (P)
                        Michaelis dan Menten berkesimpulan bahwa kecepatan reaksi tergantung pada konsentrasi kompleks enzim-substrat (ES), sebab apabila tergantung konsentrasi substrat (S), maka penambahan konsentrasi substrat akan menghasilkan pertambahan kecepatan reaksi yang apabila digambarkan akan merupakan garis lurus.

3.   Penggolongan Enzim
Enzim digolongkan menurut reaksi yang diikutinya, sedangkan masing-masing enzim diberi nama menurut substratnya, misalnya urease, arginase dan lain-lain. Di samping itu ada pula beberapa enzim yang dikenal dengan nama lainnya misalnya pepsin, tripsin dan lain-lain. Oleh Commission on Enzymes of the International Union of Biochemistry, enzim dibagi dalam enam golongan besar. Penggolongan ini didasarkan atas reaksi kimia dimana enzim memegang peranan, yaitu : oksidoreduktase, tranferase, hidrolase, liase, isomerase, dan ligase.
  1. Oksidoreduktase
Enzim-enzim yang termasuk golongan ini dapat dibagi dalam dua bagian yaitu dehidrogenase dan oksidase. Dehidrogenase bekerja pada reaksi-reaksi dehidrogenase, yaitu reaksi pengambilan atom hidrogen dari suatu senyawa (donor). Hidrogen yang dilepas diterima oleh senyawa lain (akseptor).

  1. Tranferase
Enzim yang termasuk golongan ini bekerja sebagai katalis pada reaksi pemindahan suatu gugus dari suatu senyawa kepada senyawa lain. Beberapa contoh enzim yang termasuk golongan ini, ialah metiltransferase, hidroksimetiltransferase, karboksiltranferase, asiltranferase dan amino tranferase atau disebut juga transaminase.
  1. Hidrolase
Enzim yang termasuk golongan ini bekerja sebagai katalis pada reaksi hidrolisis. Ada tiga jenis hidrolase, yaitu yang memecah ester atau esterase, memecah glikosida, dan yang memecah ikatan peptide. Contoh enzim golongan ini adalah esterase, lipase, fosfatase, amylase, amino peptidase, karboksi peptidase, pepsin tripsin dan krimotripsin.
  1. Liase   
Enzim yang termasuk golongan ini mempunyai peranan penting dalam reaksi pemisahan suatu gugus dari suatu substrat (bukan cara hidrolisis) atau sebaliknya. Contoh enzim golongan ini antara lain dekarboksilase, aldolase dan hidratase.
  1. Isomerase
Enzim yang termasuk golongan ini bekerja pada perubahan intramolekuler, misalnya reaksi perubahan glukosa menjadi fruktosa, perubahan senyawa L menjadi senyawa D, senyawa sis menjadi senyawa trans dan lain-lain.
  1. Ligase
Enzim yang termasuk golongan ini bekerja pada reaksi-reaksi penggabungan dua molekul. Oleh karena itu enzim-enzim tersebut juga dinamakan sintetase. Ikatan yang terbentuk dari penggabungan tersebut adalah ikatan C-O, C-S, C-N, atau C-C. Contoh enzim golongan ini antara lain glutamine sintetase dan piruvat karboksilase.
4.   Faktor-faktor yang Mempengaruhi Kerja Enzim
            Ada bebeerapa faktor yang mempengaruhi kerja enzim, yaitu :
  1. Konsentarsi enzim
Pada suatu konsentrasi substrat tertentu, kecepatan reaksi bertambah dengan bertambahnya konsentrasi enzim.
  1. Konsentarsi Substrat
Hasil eksperimen menunjukkan bahwa dengan konsentrasi enzim yang tetap, maka pertambahan konsentrasi substrat akan menaikkan kecepatan reaksi. Akan tetapi pada batas konsentrasi tertentu, tidak terjadi kenaikan kecepatan reaksi walaupun konsentrasi substrat diperbesar.
  1. Suhu
Pada suhu rendah reaksi kimia berlangsung lambat, sedangkan pada suhu yang lebih tinggi reaksi berlangsung lebih cepat. Di samping itu, karena enzim adalah suatu protein, maka kenaikan suhu dapat menyebabkan terjadinya proses denaturasi, sehingga bagian aktif enzim akan terganggu dan dengan demikian konsentrasi efektif enzim menjadi berkurang dan kecepatan reaksinya  pun menurun. Kenaikan suhu sebelum terjadinya proses denaturasi dapat menaikkan kecepatan reaksi. Namun kenaikan suhu pada saat terjadinya denaturasi akan mengurangi kecepatan reaksi. Oleh karena ada dua pengaruh yang berlawanan, maka akan terjadi suatu titik optimum, yaitu suhu yang paling tepat bagi suatu proses reaksi yang menggunakan enzim tersebut.
  1. Pengaruh pH
Struktur ion enzim tergantung pada pH lingkungan. Enzim dapat berbentuk ion positif, ion negative atau ion bermuatan ganda (zwitter ion). Dengan demikian perubahan pH lingkungan akan berpengaruh terhadap efektifitas bagian aktif enzim dalam membentuk kompleks enzim substrat. Tinggi rendahnya pH juga dapat menyebabkan denaturasi yang dapat menurunkan aktifitas enzim, sehingga diperlukan suatu pH optimum yang dapat menyebabkan kecepatan reaksi enzim yang paling tinggi.
  1. Pengaruh Inhibitor
Molekul atau ion yang dapat menghambat reaksi pembentukan kompleks enzim-substrat disebut inhibitor.

5.   Koenzim
Sejumlah besar enzim membutuhkan suatu komponen lain untuk dapat berfungsi sebagai katalis. Komponen ini secara umum disebut kofaktor. Kofaktor ini dibagi tiga kelompok, yaitu gugus prostetik, koenzim dan aktivator. Gugus prostetik adalah kelompok kofaktor yang terikat pada enzim dan tidak mudah terlepas dari enzimnya, contohnya flavin adenine dinukleotida yang merupakan gugus prostetik yang terikat pada enzim suksinat dehidrogenase. Suatu koenzim adalah molekul organik kecil, tahan terhadap panas, yang mudah terdisosiasi dan dapat dipisahkan dari enzimnya dengan cara dialisis, contohnya adalah NAD, NADP, asam tetra hidrofosfat, tiamin pirofosfat dan ATP. Aktivator pada umumnya ialah ion-ion logam yang terikat atau mudah terlepas dari enzim, contohnya aktivator logam adalah K++, Mn++, Mg++,  Cu++ atau Zn++. 
Beberapa koenzim  mempunyai struktur yang mirip dengan vitamin bahkan menjadi bagian dari molekul vitamin tersebut. Hubungan antara vitamin dengan koenzim tamapak pada contoh berikut :
  1. Niasin, merupakan nama vitamin yang berupa molekul nikotinamida atau asam nikotinat. Molekul nikotinamida terdapat sebagai bagian dari molekul NAD+, NADP+.  Kekurangan niasin akan mengakibatkan pellagra pada manusia.
  2. Molekul riboflavin atau vitamin B2 terdiri atas D ribitol yang terikat pada cincin issoaloksazon yang tersubstitusi. Vitamin ini dikenal sebagai faktor pertumbuhan. Molekul riboflavin merupakan bagian dari molekul FAD.
  3. Asam lipoat adalah suatu vitamin yang juga merupakan faktor pertumbuhan dan terdapat dalam hati. Asam ini terdapat dalam dua bentuk teroksidasi dan tereduksi, berfungsi sebagai kofaktor pada enzim piruvat dehidrogenase dan ketoglutarat dehidrogenase, berperan dalam reaksi pemisahan gugus asil.
  4. Biotin adalah vitamin yang terdapat dalam hati dan berikatan dengan suatu protein. Biotin berfungsi sebagai koenzim dalam reaksi karboksilasi.
  5. Tiamin atau vitamin B1 umumnya terdapat dalam keadaan bebas dalam beras atau gandum. Kekurangan vitamin B1 akan mengakibatkan penyakit beri-beri. Koenzim yang berasal dari vitamin B1 ialah tiaminifosfat (TPP) dan berperan dalam reaksi yang menggunakan enzim alpa keto dekarboksilase, asam alpa keto oksidase, transketolase dan fosfo ketolase.
  6. Vitamin B6 terdiri dari tiga senyawa yaitu piridoksal, piridoksin dan piridoksamin. Kekurangan vitamin B6 dapat mengakibatkan dermatitis (penyakit kulit) dan gangguan pada sistem saraf pusat. Koenzim dari vitamin B6 ialah piridoksalfosfat dan piridoksaminofosfat.
  7. Asam folat dan derivatnya terdapat banyak dalam alam. Bakteri dalam usus memproduksi asam fosfat dalam jumlah kecil. Koenzim yang berasal dari vitamin ini ialah asam tetrahidrofosfat (FH4). Peranan FH4 ialah sebagai pembawa unit senyawa satu atom karbon yang berguna dalam biosintesis purin, serin dan glisin.
  8. Vitamin B12 sebagaimana diisolasi dari hati adalah sianokobalamina. Fungsi vitamin B12 adalah bekerja pada beberapa reaksi anatara lain reaksi pemecahan ikatan C-C, ikatan C-O, dan ikatan C-N dengan enzim mutase dan dehidrase.
  9. Asam pantotenat terdapat dalam alam sebagai komponen dalam molekul koenzim A. vitamin ini diperlukan oleh tubuh sebagai faktor pertumbuhan. Koenzim A berperan penting sebagai pembawa gugus asetil, khususnya dalam biosintesis asam lemak.
Di samping koenzim yang mempunyai hubungan struktural dengan vitamin, ada pula koenzim yang tidak berhubungan dnegan vitamin, yaitu adenosine trifosfat atau ATP. Koenzim ini termasuk golongan senyawa berenergi tinggi. ATP berfungsi sebagai koenzim yang memindahkan gugus fosfat. Bila ATP melepaskan 1 gugus fosfat, maka ATP akan berubah menjadi adenosine difosfat (ADP) juga energi yang digunakan untuk reaksi lain. ATP bersama dengan enzim kinase, misalnya heksokinase dan piruvat kinase berperan dalam metabolisme karbohidrat.


FAHMI

No comments:

Post a Comment

Instagram